نتائج جديدة توصلت إليها جامعة إيموري تطعن في صحة النظريات السابقة حول أسباب مرض الزهايمر، الذي يعدّ السبب الرئيس للخرف لدى كبار السن في جميع أنحاء العالم. وجد فريق بقيادة باحثين في معهد غويزويتا لصحة الدماغ Goizueta Brain Health Institute أدلة علمية قاطعة داعمة لرؤية جديدة للآلية الكامنة وراء مرض الزهايمر (1).

في دراسة (2) نُشرت في 9 أغسطس 2024 في مجلة Cell Reports Medicine، يشرح تود إي غولد Todd E. Golde ويونا ليڤيت Yona Levites  كيف أن رواسب بيتا أميلويد (3) المعروفة منذ زمن طويل بتراكمها في أدمغة مرضى الزهايمر تعمل كنوع سقالة لتراكم البروتينات الأخرى. نظرًا لأن الكثير من هذه البروتينات لها وظائف تشويرية (4) معروفة، فإن وجودها حول تراكمات الأميلويد، المعروفة باسم اللويحات، يمكن أن يكون السبب وراء تلف خلايا الدماغ وليس الأميلويد بحد ذاته.

في أدمغة المصابين بمرض الزهايمر، تتراكم الأميلويدات على شكل لويحات لزجة (5) تعطل وظائف الدماغ  وتسبب تنكسًا إدراكيًّا (قصورًا إدراكيًّا) (6). المجهول الرئيس هو بالضبط كيف يحدث ذلك التراكم. وفقًا للفرضية الأكثر اعتمادًا على نطاق واسع، فإن تراكم بيتا أميلويد يعطل التواصل بين الخلايا وينشِّط الخلايا المناعية في عملية تؤدي في النهاية إلى تدمير خلايا الدماغ.

في الدراسة، تود غولد Golde، مدير مركز إيموري للأمراض التنكسية العصبية في معهد غويزويتاويونا ويونا ليڤيت، الأستاذ المشارك في كلية الطب بجامعة إيموري وزملاؤهما، طرحوا فرضية جديدة، مؤكدين على الدور المختلف لبيتا أميلويد، وهو بروتين بسيط يتكون في جميع الأدمغة ولكنه يذوب عادة بالعمليات الطبيعية. وفي التجارب التي أجراها الفريق، استخدم فيها طرقًا تحليلية متقدمة لمعرفة وقياس مستوى أكثر من 8 آلاف بروتين في دماغ المصاب بمرض الزهايمر، بالإضافة إلى بروتينات مماثلة في الفئران. ومن خلال التركيز على البروتينات التي زادت مستوياتها بشكل كبير، تعرفوا على أكثر من 20 بروتينًا تتراكم مع بيتا أميلويد في كل من أدمغة المصابين بمرض الزهايمر وفي الفئران. وباستمراره في هذه الدراسة يعتقد الفريق أنه ربما سيجد المزيد من هذه البروتينات.

ماذا يقول فريق البحث

"بمجرد أن تعرفنا على هذه البروتينات الجديدة، أردنا أن نعرف ما إذا كانت مجرد علامات لمرض الزهايمر أو ما إذا كان بإمكانها بالفعل تغيير الباثولوجيا القاتلة لمرض الزهايمر". "للإجابة على ذلك، ركزنا على اثنين من البروتينات، ميدكين midkine وبليوتروفين pleiotrophin. أثبتت نتائج البحث أن هذين البروتونين سرَّعا من تراكم الأميلويد في أنبوب الاختبار وفي الفئران. بمعنى آخر، قد تلعب هذه البروتينات الأخرى دورًا مهمًّا في العملية التي تؤدي إلى تلف الدماغ وليس الأميلويد بحد ذاته. وهذا يشي بأنها قد تكون أساسًا لعلاجات جديدة لهذا المرض الدماغي الرهيب الذي لا يزال للأسف عصيًّا على العلاج بالرغم من مرور سنين على محاولة إيجاد علاج له.

لماذا هذا الاكتشاف مهم

بالرغم من  أن أساسيات مرض الزهايمر قد عُرفت منذ أكثر من قرن من الزمان، إلا أن البحث عن علاج له لا يزال بطيئًا، وغالبًا ما تميز بدورات من محاولات علاجية كانت واعدة في البداية لكنها لم تنجح في التجارب السريرية، بالإضافة إلى الجدل القائم حول أفضل النظريات المتضاربة التي يمكن أن  تفسر كيف يدمر هذا المرض خلايا الدماغ. وكما قال الباحثون: "إن الفكرة الأولية لفرضية تراكم الأميلويد الخطي كمسبب وحيد للمرض والتي  اعتُرف الآن على أنها فرضية ساذجة. لقد كشفت الدراسات عن التعقيد الهائل للتغيرات التي تحدث على مدى عقود في أدمغة الأشخاص كسبب للإصابة بمرض الزهايمر. [المترجم:  فرضية تراكم الأميلويد Amyloid cascade hypothesis تقول أن التنكس العصبي في مرض الزهايمر ناتج عن تراكم غير طبيعي للويحات بيتا أميلويد في مناطق مختلفة من الدماغ (7)].

ومن الجدير بالذكر أن أنواعًا متعددة من تراكم الأميلويد، إلى جانب بيتا الأميلويد، متورطة في أكثر من 30 اضطرابًا لدى البشر تصيب أنسجة وأعضاء في جميع أنحاء جسم الإنسان. ولأن هذه الدراسة الجديدة طرحت عملية مستجدة يظهر من خلالها مرض الزهايمر، فإن هذه الدراسة قد تفتح الباب لطرق جديدة لاكتشاف علاجات لأمراض أخرى أيضًا.

ـــــــــــــــــــــــــ

مصادر من داخل النص وخارجه

1- http://https://ar.wikipedia.org/wiki/مرض_آلزهايمر

2- http://https://www.cell.com/cell-reports-medicine/fulltext/S2666-3791(24)00383-5?_returnURL=https://

3- http://https://ar.wikipedia.org/wiki/ببتيد_بيتا_النشواني

4- http://https://ar.wikipedia.org/wiki/تأشير_الخلية

5- https://ar.wikipedia.org/wiki/لويحة_شيخوخية

6- http://https://ar.wikipedia.org/wiki/نقيصة_معرفية

7- https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/S0143417915000657

المصدر الرئيس

https://news.emory.edu/stories/2024/08/hs_alzheimers_12_08_2024/story.html